@MASTERSTHESIS{ 2009:2133723624,
 	title = {Determinação estrutural do modelo mutante da cisteína protease do Theobroma Cacao por modelagem comparativa e cálculos QM/MM},
 	year = {2009},
 	url = "http://tede2.uefs.br:8080/handle/tede/1217",
 	abstract = "A cultura do cacau no Brasil foi altamente prejudicada pelo Moniliophthora perniciosa, o fungo que provoca a praga da vassoura-de-bruxa no cacau, provocando uma diminuição significativa na produção de cacau no Brasil. Uma importante estratégia para controlar a vassoura-de-bruxa consiste no estudo da interação Theobroma cacao – M. perniciosa. No entanto, há pouca informação sobre o mecanismo de interação molecular envolvido no processo de resistência/vulnerabilidade do cacaueiro. Este fato incentivou a
 implantação do Projeto Genoma do cacau e, a partir deste foi verificado que genes que codificam as proteases estão envolvidos na fitopatogênese da praga, principalmente a cisteína protease. Esta é expressa durante o processo de maturação das sementes e está presente no período necrofítico da doença. Além de seus aspectos biológicos, as proteases são muito importantes na área biotecnológica devido à sua grande aplicação industrial. As proteases são amplamente empregadas na indústria alimentícia, na produção de detergentes e indústrias farmacêuticas. Neste trabalho determinamos a estrutura 3D da cisteína protease do T. cacao através de Modelagem Comparativa. Desta forma, a seqüência primária da cisteína protease do T. cacao foi submetida ao BLASTp obtendo-se a proteína 1PCI|A com 36% de similaridade estrutural como molde. A seguir, três modelos foram construídos (dv1, dv2 e dv3), os quais foram refinados e validados pelos softwares AMBER 9.0 e PROCHECK, respectivamente. Dentre os modelos construídos, o modelo dv1 proporcionou um melhor Gráfico de Ramachandran apresentando 95% dos aminoácidos em regiões energeticamente favoráveis. Este modelo final é constituído por 171 aminoácidos, formados por 2693 átomos,
 unidos por 2719 ligações químicas. A estrutura 3D desta enzima apresenta 7 α-hélices, 23 turns e 2 folhas-β. A região do sítio ativo esta conservada, sendo representada pelos resíduos Cys25 e His159. A partir deste modelo, foi então gerado um modelo mutante pela substituição do resíduo His/Gly159. Este ao ser validado também apresentou similares características de dv1. Estudos da interação entre a estrutura mutante com os íons metálicos Zn+2, Cu+1, Cu+2 e Cd+2 foram realizados através do método QM/MM implementado no programa Gaussian 03W. Como resultado, a proteína mutante é capaz de quelar todos os íons estudados, e
 mostrou-se ser seletiva para o Cd+2 com energia de ligação de -59801 x 103 kcal/mol. Com isso o presente trabalho sugere que modificações na seqüência da cisteína protease do T. Cacao pode levar ao desenvolvimento de novos produtos de interesse comercial.",
 	publisher = {Universidade Estadual de Feira de Santana},
 	scholl = {Mestrado Acadêmico em Biotecnologia},
 	note = {DEPARTAMENTO DE CIÊNCIAS BIOLÓGICAS}
}