@PHDTHESIS{ 2025:1999034106,
 	title = {Caracterização estrutural in silico e produção heteróloga de uma manganês peroxidase de Ganoderma boninense},
 	year = {2025},
 	url = "http://tede2.uefs.br:8080/handle/tede/1972",
 	abstract = "As enzimas lignolíticas representam um grupo de biocatalisadores capazes de degradar a
 lignina, um dos principais componentes da parede celular vegetal. Entre elas, destacam-se as
 manganês peroxidases (MnPs), hemeproteínas que atuam na ruptura da complexa estrutura
 lignínica, desempenhando papel central na conversão da biomassa lignocelulósica. Essas
 enzimas são produzidas principalmente por fungos filamentosos, entre os quais Ganoderma
 boninense, um basidiomiceto fitopatogênico amplamente reconhecido por sua elevada
 eficiência enzimática e secreção extracelular, mas ainda pouco explorado para aplicações
 biotecnológicas. O presente trabalho teve como objetivo caracterizar estruturalmente uma MnP
 de G. boninense e produzi-la de forma heteróloga em Escherichia coli, visando sua produção,
 purificação, caracterização e avaliação do potencial biotecnológico. Sequências de MnPs de
 Ganoderma spp. foram obtidas no NCBI, sendo selecionada a sequência QOW95911.1. Após
 análises de massa molecular, ponto isoelétrico e validação do sítio ativo, procedeu-se ao
 alinhamento das sequências e à construção de uma árvore filogenética. A estrutura
 tridimensional foi modelada a partir da peroxidase A0A5C2RQX4.1 de Lentinus tigrinus,
 apresentando valores de GMQE (0,93) e QMEAN (-0,58), indicadores de alta qualidade
 estrutural. A sequência, sem o peptídeo sinal e com códons otimizados, foi clonada no vetor
 pET32a(+) e expressa em E. coli Rosetta (DE3), sob indução por IPTG (1 mM, 37 °C, 4 h). A
 expressão resultou em uma proteína recombinante de aproximadamente 56 kDa, detectada na
 fração insolúvel por SDS-PAGE. A purificação e o refolding permitiram recuperar uma forma
 ativa da enzima, embora com baixo desempenho nos testes de atividade enzimática. Concluise que a avaliação estrutural e a produção recombinante da MnP de G. boninense oferecem
 subsídios importantes para futuras otimizações no processo de expressão e atividade, além de
 reforçar o potencial biotecnológico dessa enzima em aplicações voltadas à degradação de
 biomassa lignocelulósica.",
 	publisher = {Universidade Estadual de Feira de Santana},
 	scholl = {Doutorado Acadêmico em Biotecnologia},
 	note = {DEPARTAMENTO DE TECNOLOGIA}
}